www.amg2007.fora.pl

Martyna

Uwaga, uwaga!

W dniu jutrzejszym, tj. 22.03.2012 nasz kochany fakultet ulega małej modyfikacji!

Pierwszego wykładu "Przemysł zielarski" NIE BĘDZIE!
Drugi wykład zacznie się o godzinie 16:00 i będzie trwał 2h.

magdatka · Dołączył: 25 Mar 2008 Posty: 137 Przeczytał: 0 tematów

wysłałam wykłady na poczte

Goś

WIELKIE DZIĘKI dla naszej Zasłużonej Honorowej Dawczyni Giełd i Wykładów! Very Happy

dr_gangrena

osoby, które zanotowały sobie wskazówki od prowadzących odnośnie pytan, które mają duże szanse pojawić się na zaliczeniu proszone są o ich zamieszczanie poniżej ;p, z tego co pamiętam to Mariusz podał dość dokładnie jakie pytania nam zarzuci...

magdatka · Dołączył: 25 Mar 2008 Posty: 137 Przeczytał: 0 tematów

na fakultecie z biotechnologii w zeszłym roku mieliśmy bardzo podobne wykłady prowadzone przez chemię leków. to są pytania z naszego zaliczenia. pytanie 15 i 16 dotyczyło ćwiczeń, których my nie mieliśmy. Prowadzący podali nam przed zaliczeniem same pytania, wiec może teraz tez byliby tak mili. dopisałam podpowiedzi, które zapamiętałam, ale nie zawsze są to prawidłowe odpowiedzi.Może ktoś kto robi tam magisterkę coś by załatwił.

KATEDRA CHEMII LEKÓW:

1. W systemach analitycznych do analiz protein i białek często wykorzystuje się promieniowanie elektromagnetyczne o długości fal:
a. Radiowe, rendgenowskie
b. Podczerwone,
c. …..
pyt. 2. W przyrodzie w 100% występuje jądro magnetyczne wykorzystywane w spektroskopii NMR:
a. 31P
pyt. 3. Rentgenografia strukturalna opiera się na rejestracji obrazów :
a. dyfrakcja promieni rendgenowskich
b. absorbcje promienie rendgenowskich
c. eliminację
pyt. 4. W elektroforezie żelowej ograniczenie wpływu kształtu cząsteczek na szybkość ich wędrówki i na ściślejsze powiązanie ruchliwości z masa cząsteczkową uzyskujemy poprzez:
jak przygotowujemy próbkę
dodatek SDS (denaturacja)
pyt. 5. Technika chromatograficzna oparta na rozdziale wskutek zatrzymywania cząsteczek analizowanej mieszaniny przez pory fazy stacjonarnej a nie powinowactwa chemicznego analizowanych związków do wypełnienia to:
chromatografia wykluczenia (SEC)
jonowymienna (IEC)
jakas dziwna chromatografia
pyt. 6. Podstawą techniki spektrometrii mas (MS) jest pomiar: (co tak naprawdę mierzymy w MS)
Stosunku masy do ładunku
pyt. 7. Degradacja Edmana opiera się na reakacji N-końcowego aminkwasu z :
fenyloizotiocyjnianem
pyt. 8. W przypadku oznaczania mieszanin białek o dużych masach zalecane jest:
jaki rodzaj sekwencjonowania
chemiczne
enzymatyczne
MS
pyt. 9. Mostki disiarczkowe:
Odopwiadaja za utrzymanie natywnej struktury bialka
Powstaja na skutek utleniania metioniny
Prawidłowe A i B
pyt. 10. oddziaływaniami mającymi kluczowe znaczenie dla tworzenia się struktur typu α-helisy i β-kartki: (które oddziaływanie jest najważniejsze, utrzymuje te struktury)
Wodorowe
Wan der Waalsa
Mostki disiarczkowe
pyt. 11. Do aminokwasów kwaśnych zaliczamy: (które aminokwasy mają grupę kwasową w łańcuchu bocznym)
Glutaminian i glutamina
Asparaginian i asparagina
Glutaminian i asparaginian
pyt. 12. Do aminokwasów zasadowych zaliczamy:
które aminokwasy mają grupę zasadową w łańcuchu bocznym
Lizyna, arginina
Seryna,lizyna
…..
pyt. 13. Z punktu widzenia pacjenta, na trwałość leku białkowego największy wpływ będzie miał(a):
Tepmetatura, światło
Obecność surfaktantów,
…….
pyt. 14. Insulina jest białkiem:
Tetramerem
Homodimerem
heterodimerem
pyt. 15. W elektroforezie SDS-PAGE rozdział białek zachodzi według ich: (trochę podchwytliwe, pomyślcie o roli SDS)
masy
kształtu
masy i kształtu
pyt. 16. Jedną z substancji, w obecności której można badać podatność białka na utlenianie:
HCl
H2O2
SDS